生化/生理作用

它不會在纈氨酸、丙氨酸或甘氨酸連接鍵上進行裂解。[5]ZL-酪氨酰-L-苯丙氨酸、ZL-谷氨酰-L-酪氨酸或ZL-甲硫氨酰-L-酪氨酸可用作胃蛋白酶消化的底物。[5][6]胃蛋白酶可被幾種含苯丙氨酸的肽抑制。[7]

胃蛋白酶可水解肽鍵，但不可水解酰胺或酯鍵。 胃蛋白酶可在具有芳香酸的肽的肽鍵任一側進行切割。 當含硫氨基酸接近肽鍵時，它們會增加肽的水解敏感性。胃蛋白酶優先在苯丙氨酸和亮氨酸的羧基側以及谷氨酸殘基的羧基側進行切割。 其可切割胰島素β鏈中的Phe-Val、Gln-His、Glu-Ala、Ala-Leu、Leu-Tyr、Tyr-Leu、Gly-Phe、Phe-Phe和Phe-Tyr鍵

胃蛋白酶是胃中產生的主要蛋白水解酶。它可通過內部肽鍵的切割消化蛋白質。[8]

優先裂解：P1 和 P1′ 位的疏水性和芳族殘基。降解胰島素 β 鏈中的 Phe-Val、Gln-His、Glu-Ala、Ala-Leu、Leu-Tyr、Tyr-Leu、Gly-Phe、Phe-Phe 和 Phe-Tyr 鍵

單位定義

在pH2.0，37℃條件下，一個單位每分鐘可產生0.001ΔA280（用血紅蛋白作為底物，對TCA可溶性產物進行測定）。（終體積= 16 mL。光路 = 1cm。)

分析說明

最適pH值為2-4。在4 M尿素和3 M鹽酸胍中可保持活性。在60°C時穩定。胃蛋白酶在pH 8.0-8.5下發生不可逆滅活。

蛋白濃度由E1％/ 280進行確定